竹笋胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及其性质

编号 zgly0001500365

文献类型 期刊论文

文献题名 竹笋胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及其性质

作者 余能富  贺磊  王小东 

作者单位 江西省林业科学院 

母体文献 南方林业科学 

年卷期 2016年06期

年份 2016 

分类号 Q814 

关键词 竹笋  胰蛋白酶抑制剂  分离纯化 

文摘内容 为寻找天然胰蛋白酶抑制剂,经过葡聚糖凝胶G25、G50柱、二乙二胺乙基纤维素-葡聚糖凝胶A50分离纯化从竹笋中获得了竹笋胰蛋白酶抑制剂（BSTI）,纯化后浓度比粗提物提高了1 200倍,SDS-PAGE显示纯化胰蛋白酶抑制剂为单一条带。其性质研究表明:经100℃热变性15 min后,BSTI仍保持50%的抑制活性,表明BSTI有较强的热稳定性;BSTI的等电点为4.4左右;BSTI在CoCl2溶液中还有94.7%的活性,但是在FeSO4溶液中活性却完全被压制;BSTI在氧化剂中活性不高;几种还原剂对其活性有一定的抑制,但是维生素C不仅不会抑制其活性反而能够提高它的活力;螯合剂KCN能大幅提高BSTI的活性,EDTA和喔星会抑制其活性。