家蚕磷酸吡哆醇氧化酶在E.coli中的表达及酶学特征研究

编号 zgly0001381940

文献类型 期刊论文

文献题名 家蚕磷酸吡哆醇氧化酶在E.coli中的表达及酶学特征研究

作者 王振  张剑韵  黄龙全 

作者单位 安徽农业大学茶与食品科技学院  安徽农业大学生命科学学院 

母体文献 蚕业科学 

年卷期 2010年03期

年份 2010 

分类号 S881.2 

关键词 家蚕  磷酸吡哆醇氧化酶  原核表达  分离纯化  酶学性质 

文摘内容 磷酸吡哆醇氧化酶(pyridoxine-5′-phosphate oxidase,PNPO)是维生素B6(VB6)代谢的关键酶。采用重组质粒pET32a(+)-PNPO原核表达家蚕(Bombyx mori)PNPO,经Ni2+亲和层析纯化后对其基本酶学性质进行分析。结果表明,纯化后的家蚕重组PNPO经SDS-PAGE鉴定为单一条带,比活力为529.81nmol/(min·mg)蛋白,纯化倍数为7.1倍;该酶的最适反应温度为40℃,在50℃以下稳定;在pH8.0～9.0之间酶活力最高,pH6.0～10.0之间活力保持稳定。该结果有助于进一步开展家蚕PNPO的催化作用和表达调控机制的研究。