螺旋毛壳ND35几丁质酶的纯化和性质

编号 zgly0000474467

文献类型 期刊论文

文献题名 螺旋毛壳ND35几丁质酶的纯化和性质

作者 白复芹  刘晓光  李惠  于丹  李静  高克祥 

作者单位 山东农业大学植物保护学院  江苏大学生命科学研究院  河北省安国市职业教育中心 

母体文献 莱阳农学院学报 

年卷期 2006,23(4)

页码 268-271

年份 2006 

分类号 Q949.32 

关键词 螺旋毛壳ND35  几丁质酶  纯化  酶学性质 

文摘内容 以胶体几丁质为诱导物。内生菌螺旋毛壳(Chaetomium spirale)ND35通过在SMCS液体培养基中振荡培养, 获得了具几丁质酶活性的粗酶液。经硫酸铵沉淀、DEAE—Sepharose阴离子交换层析及Phenyl—Sepharose疏水层析, 并通过SDS—PAGE鉴定, 纯化了一种分子量约为42kDa的几丁质酶。其最适反应温度为40℃, 在30℃以下很稳定; 最适pH值为5.5, 在pH5～8.5范围内均较稳定; 酶活性受Hg^2+、Fe^3+、Zn^2+、Cu^2+、Mg^2+等金属离子不同程度的抑制, Na+对酶有轻微的激活作用; 以胶体几丁质为底物时, 该酶的米氏常数Km为1.72mgml^-1, 最大反应速度Vmax为21.18Uml^-1。