鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究

编号 zgly0000521615

文献类型 期刊论文

文献题名 鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究

作者 岑亮  张丽丽  邱慧  郭小路  唐云明 

作者单位 西南大学生命科学学院 

母体文献 西南大学学报：自然科学版 

年卷期 2007,29(2)

页码 97-101

年份 2007 

分类号 Q959.482 

关键词 鸭  肝脏  蛋白酶  分离纯化  性质 

文摘内容 经Tris-HCl缓冲液抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换层析、Sephacryl S-200凝胶过滤层析，得到鸭肝蛋白酶电泳纯制品．纯化倍数为650.16倍，回收率为19.23%．经SDS-PAGE和凝胶过滤测得该酶的分子量为35kD．该酶在pH6.0～11.0，温度低于25℃稳定，当温度上升到55℃时活性迅速下降．该酶在pH10和60℃时达到最高活性．进一步研究得知：Cu^2＋离子对该酶有明显促进作用，而Mn^2＋却使酶几乎失活．以酪蛋白为底物，在pH10.0、37℃时测得米氏常数Km值为1.33%．。