龙须菜中溴过氧化物酶的分离纯化及酶学性质分析

编号 zgly0000581520

文献类型 期刊论文

文献题名 龙须菜中溴过氧化物酶的分离纯化及酶学性质分析

作者 李海燕  靳艳  张卫  虞星炬  张锦友  吴佩春 

作者单位 中国科学院大连化学物理研究所海洋生物产品工程组  中国科学院研究生院 

母体文献 生物工程学报 

年卷期 2008,24(4)

页码 622-626

年份 2008 

分类号 Q554.6  S644.6 

关键词 龙须菜  溴过氧化物酶  分离纯化  性质 

文摘内容 对中国北方海域江蓠属养殖龙须菜(Gracilaria lemaneiformis)进行了溴过氧化物酶分离纯化及性质的研究。粗提液中酶催化检测反应不稳定，活力单位较低或无；经DEAE cellulose 52离子交换层析，去除了结构多糖及藻胆蛋白，酶催化反应稳定，得到比活力为2．8的电泳纯溴过氧化物酶。对纯化溴过氧化物酶性质研究表明：该溴过氧化物酶为单体酶，分子量约66kD，溴化单氯双甲酮时的最适pH值为6．0，在40℃以下和pH3．0～9．0之间有很好的稳定性。钒酸盐可提高该溴过氧化物酶的催化活性，而Fe^2＋、Fe^3＋、Cu^2＋、Zn^2＋和EDTA等化合物对其有较显著的抑制作用。反应动力学实验表明，该酶对Br^-、H2O2的Km分别为53．5μmol／L和38μmol／L。