基因工程蛋白金葡菌α-溶血素的纯化及活性检测

编号 zgly0001354205

文献类型 期刊论文

文献题名 基因工程蛋白金葡菌α-溶血素的纯化及活性检测

作者 张海燕  马卫明  杨宏军  王长法  何洪彬  曹永芝 

作者单位 山东农业大学动物科技学院  山东省农业科学院奶牛研究中心 

母体文献 西北农林科技大学学报(自然科学版 

年卷期 2009年05期

年份 2009 

分类号 S852.5  Q789 

关键词 α-溶血素  金黄色葡萄球菌  溶血活性  基因工程蛋白  原核表达 

文摘内容 【目的】分离纯化基因工程重组蛋白金黄色葡萄球菌溶血素(α-hemolysin,α-HL)并检测其生物学活性,为疫苗研发奠定基础。【方法】对含pET32a+-α-HL质粒的BL21(DE3)进行诱导表达,诱导成功后,将重组菌BL21(DE3)培养物用超声波裂解,并用凝胶过滤层析法对该基因工程蛋白进行分离纯化,用Bradford法及兔红细胞分别测定纯化产物的蛋白含量和溶血比活。【结果】纯化产物在SDS-PAGE电泳中53ku处呈现出单一清晰带,达电泳级纯度。纯化产物含量约为0.1277mg/mL,溶血比活为8192HU/mg。【结论】成功获得了金黄色葡萄球菌α-HL,且所获的α-HL具有良好的溶血活性。