元宝枫蛋白酶的分离纯化及其生化性质

编号 zgly0000369803

文献类型 期刊论文

文献题名 元宝枫蛋白酶的分离纯化及其生化性质

作者 马丽  邱业先  杨进军  杜天真 

作者单位 安徽工业大学  仲恺农业技术学院  天津理工学院  江西农业大学 

母体文献 植物资源与环境学报 

年卷期 2005,14(1)

页码 6-9

年份 2005 

分类号 Q949.755.3  Q946.5 

关键词 元宝枫  蛋白酶  酶活力  分离  纯化  生物化学性质 

文摘内容 采用有机溶剂沉淀和柱层析方法, 从元宝枫(Acer truncatum Bunge)叶片中提取并纯化了叶蛋白酶。该蛋白酶的比活性为1408.04U·mg^-1, 纯化倍数50.77。以酪蛋白为底物时, 该蛋白酶最适pH7.5, 最适温度60℃; 该蛋白酶在pH5.0～pH10.0范围内以及在60℃以下较为稳定。该酶的活力能被半胱氨酸和EDTA激活, 但受HgCl2抑制, 具有巯基蛋白酶的特性。