棕色固氮菌固氮酶铁蛋白的研究(五)

编号 zgly0001064096

文献类型 期刊论文

文献题名 棕色固氮菌固氮酶铁蛋白的研究(五)

作者 尤崇杓  王惠贤  高盟生  平淑珍 

作者单位 中国农业科学院原子能利用研究所  中国农业科学院原子能利用研究所 

母体文献 植物生理学报 

年卷期 1984年01期

年份 1984 

关键词 固氮酶  微热量计  络合反应  渗滤法  稀释热  摩擦热  量热学  解离常数  生物材料  缓冲液 

文摘内容 应用微热量计研究了棕色固氮菌固氮酶铁蛋白与MgATP或MgADP络合的热力学状况。在25℃,1大气压下铁蛋白与MgATP饱和络合时的焓(⊿H~0)变化为-4.78千卡/摩尔,自由能(AGO)变化为-6.66千卡/摩尔,熵(⊿S~0)变化为+6.31卡·度/摩尔。在铁蛋白与MgATP络合时,随着MgATP浓度的增加,-⊿H~0也随之增加呈S型曲线,铁蛋白与MgADP饱和络合时⊿H~0为-5.45千卡/摩尔,AGO为-6.89千卡/摩尔,⊿S~0为+4.82卡·度/摩尔。熵的增加表明MgATP或MgADP与铁蛋白络合后,引起铁蛋白构型的变化。铁蛋白与MgATP或MgADP饱和络合时的TASO分别为+1.88千卡/摩尔和+1.44千卡/摩尔。