东亚飞蝗谷胱甘肽S-转移酶分离纯化

编号 zgly0000629099

文献类型 期刊论文

文献题名 东亚飞蝗谷胱甘肽S-转移酶分离纯化

作者 宣涛  吴海花  郭亚平  田怀东  马恩波 

作者单位 山西大学应用生物学研究所  山西大学生命科学与技术学院 

母体文献 昆虫知识 

年卷期 2009(3)

页码 480-484

年份 2009 

分类号 S763.38  S664.3 

关键词 东亚飞蝗  谷胱甘肽S-转移酶  纯化 

文摘内容 通过硫酸铵沉淀技术和GSH-agarose亲和层析对东亚飞蝗Locusta migratoria manilensis（Meyen）5龄若虫谷胱甘肽S-转移酶（glutathione S-transferases,GSTs）进行了分离纯化。结果表明GSTs活性在硫酸铵各沉淀段均有分布,但在55%～100%沉淀段活性较高,在硫酸铵饱和度为85%时比活力最高,达到420.33μmol/min/mg protein,纯化倍数为18.86。根据硫酸铵粗沉淀谷胱甘肽S-转移酶结果,选择硫酸铵浓度为60%～90%沉淀段进行GSH-agarose亲和层析,纯化后比活力最高达到1365.29μmol/min/mg protein,纯化倍数达到61.25。经SDS-PAGE鉴定,得到的GST为1条带,亚基的分子量约为24kDa。