蚕豆叶片下表皮ABA结合蛋白的分离纯化

编号 zgly0001210846

文献类型 期刊论文

文献题名 蚕豆叶片下表皮ABA结合蛋白的分离纯化

作者 吴忠义  张大鹏  贾文锁 

作者单位 中国农业大学植物科技学院!北京100094 

母体文献 植物学报 

年卷期 1999年08期

年份 1999 

分类号 Q946 

关键词 ABA  结合蛋白  亲和层析  蛋白纯化 

文摘内容 将ＡＢＡ通过一个１０ 碳原子的臂高效率地（６～８ ｍｍｏｌ／Ｌ凝胶）偶联到琼脂糖凝胶４Ｂ上，制成亲和层析柱，用以纯化蚕豆（Ｖｉｃｉａｆａｂａ Ｌ．） 叶片下表皮ＡＢＡ 结合蛋白（ＡＢＡ＿ＢＰ）。样品上柱后，通过ＮａＣｌ 盐梯度洗脱去掉大部分非特异结合的杂蛋白后，用１ ｍｍｏｌ／ＬＡＢＡ亲和洗脱竞争亲和柱中的ＡＢＡ＿ＢＰ，纯化到一种ＡＢＡ特异结合蛋白，纯化了１１２ 倍。纯化蛋白与ＡＢＡ 最大结合为５８．３３ ｎｍｏｌ／ｇ ｐｒｏｔｅｉｎ，Ｋｄ 值为２１ ｎｍｏｌ／Ｌ，亚基分子量为４４ ．２ ｋＤ，纯度约为９０ ％ 。纯化的ＡＢＡ结合蛋白具有典型的蛋白质紫外吸收光谱，在２８０ ｎｍ 处有明显吸收峰