N2和H＋在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析

编号 zgly0000519927

文献类型 期刊论文

文献题名 N2和H＋在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析

学科分类 220.1050;树木生理学

作者 关锋  赵德华  潘淼  姜伟  李季伦 

作者单位 中国农业大学农业生物技术国家重点实验室 

母体文献 科学通报 

年卷期 2007,52(10)

页码 1141-1146

年份 2007 

分类号 Q945.13 

关键词 Azotobacter  vinelandii突变株  固氮酶  N2和H^＋还原位点  电子传递通路 

文摘内容 目前研究表明，固氮酶的生理底物氮气(N2)和质子(H^＋)在钼铁蛋白中的铁钼辅因子(FeMo—co)上被还原，但其确切的还原位点尚未确定．对比分析了棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii，Av)野生型(WT)与5种突变株(包括FeMo—co附近2个保守氨基酸α-191^Gln和α-195^His单突变菌株(Qα191K和Hα195Q)、FeMo—co上钼原子相连的高柠檬酸突变株(nif^V-)以及α-191^Gin“和α-195^His与高柠檬酸的双突变菌株(Qa191K／nif^V-和Hα195Q／nifV^-)固氮酶催化还原N2和H^＋活性的变化，结果表明，N2在靠近FeMo—co中心硫原子(S2B)的Fe2和Fe6上络合和还原，FeMo—co上的钼原子是H^＋还原的位点．结合生物信息学分析结果显示，[8Fe7S]和FeMo—co之间可能存在两条平行的电子传递通路．。